Formação de ligações peptídicas

RKA - Vemos aqui dois aminoácidos quaisquer diferentes. Sabemos que é um aminoácido pela sua estrutura característica. Nós temos aqui um grupo amino (então, neste NH₂), e na outra extremidade, um grupo ácido (que é um grupo carboxílico). Então, aqui também, deixe-me marcar para você. Então, essa estrutura (um lado amino, outro carboxílico, ligado a um carbono central, que é chamado de carbono alfa - nestes dois) é chamada de aminoácido. Além de ter essas duas extremidades, esse carbono central é ligado a um hidrogênio e a uma cadeira lateral, que aqui vamos chamar de cadeia R₁, e neste, de cadeia R₂. E, neste vídeo, nós vamos falar como dois aminoácidos diferentes podem fazer uma ligação e formar uma nova molécula. Essa ligação é chamada de "ligação peptídica". Para começar, vamos lembrar o que é um peptídeo. Então, um peptídeo é uma cadeia de aminoácidos. Então, como é que a gente pega aminoácidos e forma peptídeos? Temos aqui um dipeptídeo. Um dipeptídeo é o menor peptídeo possível, e ele é formado pela união de dois aminoácidos. Nós poderíamos continuar adicionando aminoácidos aqui e formaríamos polipeptídeos. De forma geral, essa ligação é feita a partir desse nitrogênio aqui, que usa o seu par de elétrons livres para fazer um vínculo com esse carbono aqui. Então, deixe-me sinalizar: este nitrogênio se liga a este carbono. Ao fazer isso, ele libera este hidrogênio aqui, e também este grupo hidroxilo aqui, que formará uma molécula de água. Ao final dessa reação aqui, então, nós temos: a formação de um dipeptídeo e a liberação de uma molécula de água. E, por liberar uma molécula de água, essa reação é chamada de "reação por condensação", ou também de "síntese por desidratação". Nós já falamos desse tipo de reação quando falamos de glicose e as suas ligações formando açúcares mais complexos. De repente, você pode olhar aqui e pensar: ah, beleza, esse carbono aqui se liga com esse nitrogênio aqui, libera isso e isso, forma uma água, cria uma ligação entre eles, e forma um dipeptídeo. Mas como é que acontece esse processo de ligação entre eles e a liberação de água? A gente usa a química orgânica para mostrar como é que isso funciona? Exatamente! E é isso que eu quero fazer. De forma simples, eu quero mostrar a essência do que está acontecendo aqui. Nós dissemos, então, que esse nitrogênio aqui tem um par de elétrons livres para fazer ligações; então, ele é eletronegativo. Este carbono aqui está ligado a dois oxigênios, e oxigênios são mais eletronegativos do que nitrogênios. Então, o que esse nitrogênio vai ter que fazer aqui é o que nós chamamos em Química de "ataque nucleofílico". Ao fazer isso, uma dessas ligações duplas aqui do oxigênio poderia ser desfeita, e ele se tornaria negativo. Mas essa ligação aqui rapidamente é refeita, e o que na realidade acaba acontecendo é que esta ligação aqui vai ser desfeita. Os elétrons que circundavam aqui nesta ligação vão circular apenas o oxigênio, e ele vai se tornar negativo. Desfazendo isso aqui, ele fica livre para realizar novas ligações. Por exemplo, a um próton da solução; ou o que vai acontecer é ele se ligar a este hidrogênio aqui. E, ao fazer isso, esse nitrogênio vai ter seus elétrons de volta, e vai conseguir então realizar este ataque aqui e se ligar de forma permanente a este carbono. E, ao fazer isso, ele vai realizar uma ligação peptídica, que é essa daqui (que eu vou destacar aqui para você). Então, aqui, ele vai realizar esta ligação peptídica. Então, ele se ligou aqui, este grupo hidroxilo foi liberado, este hidrogênio foi liberado, e há a formação da água aqui também. Isso parece lógico, não parece? Exceto que nos pHs fisiológicos os aminoácidos não tendem a formar essas ligações. Em pHs fisiológicos, é mais provável se encontrar aminoácidos desta forma aqui. Eles são encontrados da forma que chamamos como "zwitterions", que vem do alemão "zwitter", que é "híbrido" e "íons" ("íons híbridos"); ou os famosos íons dipolares. Por quê? Porque esses íons, esses aminoácidos, eles têm uma extremidade negativa e uma extremidade positiva. Mesmo sendo neutros, as suas extremidades possuem cargas elétricas. Então, como que nos sistemas biológicos são formadas as ligações peptídicas? Bom, primeiro que, depois de perder um próton aqui, esse oxigênio vai ter um par de elétrons a mais. Então, ele vai poder formar ligações. Digamos que ele poderia se ligar a um hidrogênio aqui da solução, como nós já falamos, ou ele poderia se ligar a um hidrogênio ligado aqui neste nitrogênio desse outro aminoácido. Ao fazer isso, esse nitrogênio assumirá novamente a forma de NH₂ e terá um par de elétrons livres. Então, um par de elétrons livres... (deixe-me fazer na cor correta aqui)... para se ligar. E, aí, ele vai ser capaz de realizar o ataque nucleofílico a este carbono. E, aí, vai acontecer exatamente o que nós falamos na molécula de cima: esse oxigênio vai se unir a este hidrogênio e formará um grupo hidroxilo. E esse nitrogênio vai se ligar a esse carboxila e vai formar esta ligação peptídica. E o peptídeo formado também será um peptídeo híbrido, dipolar, com a extremidade amino positiva e a extremidade carboxílico negativa (mesmo ele sendo neutro). A diferença aqui é exatamente essa: desta reação para aquela lá, é que aqui os íons são dipolares e o peptídeo formado também vai ser dipolar. Eu espero que você tenha achado interessante como isso acontece, como esses dois aminoácidos se unem em pHs fisiológicos e formam água e um peptídeo.